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Enzimi, cosa sono?

Gli enzimi sono i biocatalizzatori dell’organismo umano, ovvero proteine che hanno lo specifico compito di accelerare le trasformazioni chimiche, regolando i diversi percorsi metabolici. Deficienze funzionali o quantitative di enzimi sono spesso causa di stati patologici. Essi hanno inoltre anche la capacità di interagire con alcuni farmaci.
Al termine di ogni trasformazione l’enzima si ritrova immutato rispetto alle condizioni di partenza e pronto per ripetere la propria funzione.
Attraverso la regolazione dell’attività enzimatica, le cellule, i tessuti e gli organismi decidono quali reazioni debbano avvenire o quanto velocemente debbano procedere.
 

Gli enzimi si distinguono in 6 classi:
  1. Ossidoreduttasi, catalizzano il trasferimento tra 2 coppie redox;
  2. Trasferasi, trasferiscono gruppi di atomi tra un donatore ed un accettore;
  3. Idrolasi, per il trasferimento di gruppi all’acqua;
  4. Liasi, catalizzano la scissione o formazione di legami chimici (spesso doppi);
  5. Isomerasi, mediano l’interconversione di isomeri come CIS ←→ TRANS o L ←→ D;
  6. Ligasi, mediano reazioni di condensazione tra 2 molecole con accoppiata l’idrolisi di ATP o di un trifosfato simile.

I vari enzimi catalizzano diverse reazioni chimiche in cui una o più molecole, dette substrato/i, vengono trasformate in altre molecole, dette prodotto/i. Di solito l’attività enzimatica dipende dalla presenza di componenti chimici addizionali chiamati cofattori (possono essere ioni inorganici come Fe2+, Mg2+ o Zn2+, oppure molecole più complesse di natura organica dette coenzimi).
Se i cofattori o coenzimi sono legati in modo stabile all’enzima vengono definiti gruppi prostetici; mentre il termine apoenzima è usato per definire la porzione proteica dell’enzima stesso, invece il termine oloenzima indica il complesso funzionale nella sua completezza.

I coenzimi sono molecole organiche, spesso derivate dalle vitamine del gruppo B o dall’AMP; essi partecipano attivamente alle trasformazioni chimiche catalizzate dell’enzima. Il coenzima può essere considerato un secondo substrato che subisce trasformazioni opposte al substrato principale. Il coenzima può fungere da accettore finale o da trasportatore intermedio. IL coenzima non è disponibile per una nuova reazione senza essere prima riportato allo stato iniziale attraverso reazioni chimiche.
La caratteristica fondamentale degli enzimi è di potere esercitare un’attività catalitica essenziale per l’omeostasi cellulare, attraverso la creazione di un microambiente specifico in cui una determinata reazione risulta energeticamente favorita.

Il riconoscimento ES (enzima/substrato) è mediato da attrazioni deboli, quali le interazioni elettrostatiche, legami idrogeno, forze di van der Waals e interazioni idrofobiche. Solo una perfetta complementarietà tra substrato e sito attivo (o sito di legame del substrato, cioè la cavita’ o fenditura, porzione di molecola enzimatica che media il riconoscimento specifico del substrato, ed è rivestita da residui amminoacidici) fa sì che il numero di tali interazioni sia elevato e determini una significativa stabilità del complesso ES.

Esistono 2 modelli di “dinamica enzimatica”: modello chiave serratura (il sito attivo è la “serratura” e il reagente la “chiave”) e modello adattamento indotto (unione tra enzima e substrato raggiunge un perfetta complementarietà in maniera più lenta e progressiva rispetto al modello chiave-serratura, e l’ottiene grazie a minimi spostamenti di alcuni atomi costituenti il sito attivo).



 A cura di Gabriele Grassadonia ed Eugenio Di Maro

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